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Text File  |  1995-03-04  |  1.9 KB  |  44 lines
  1. ********************************************
  2. * Biotin-requiring enzymes attachment site *
  3. ********************************************
  4.  
  5. Biotin, which plays a  catalytic role in  some carboxyl transfer reactions, is
  6. covalently attached,  via  an  amide  bond,  to  a  lysine  residue in enzymes
  7. requiring this coenzyme [1,2,3,4]. Such enzymes are:
  8.  
  9.  - Pyruvate carboxylase (EC 6.4.1.1).
  10.  - Acetyl-CoA carboxylase (EC 6.4.1.2).
  11.  - Propionyl-CoA carboxylase (EC 6.4.1.3).
  12.  - Methylcrotonoyl-CoA carboxylase (EC 6.4.1.4).
  13.  - Geranoyl-CoA carboxylase (EC 6.4.1.5).
  14.  - Urea carboxylase (EC 6.3.4.6).
  15.  - Oxaloacetate decarboxylase (EC 4.1.1.3).
  16.  - Methylmalonyl-CoA decarboxylase (EC 4.1.1.41).
  17.  - Glutaconyl-CoA decarboxylase (EC 4.1.1.70).
  18.  - Methylmalonyl-CoA carboxyl-transferase (EC 2.1.3.1) (transcarboxylase).
  19.  
  20. Sequence data  reveal  that  the  region  around  the biocytin (biotin-lysine)
  21. residue is well conserved and can be used as a signature pattern.
  22.  
  23. -Consensus pattern: [GN]-[DEQ]-x-[LIVMFY]-x(2)-[LIVM]-x-[AIV]-M-K-[MA]-x(3)-
  24.                     [LIVM]-x-[SA]
  25.                     [K is the biotin attachment site]
  26. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  27. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 5.
  28.  
  29. -Note: the domain  around  the  biotin-binding  lysine residue is evolutionary
  30.  related to  that  around  the  lipoyl-binding  lysine  residue  of 2-oxo acid
  31.  dehydrogenase acyltransferase components (see the relevant section).
  32.  
  33. -Last update: June 1994 / Pattern and text revised.
  34.  
  35. [ 1] Knowles J.R.
  36.      Annu. Rev. Biochem. 58:195-221(1989).
  37. [ 2] Samols D., Thronton C.G., Murtif V.L., Kumar G.K., Haase F.C., Wood H.G.
  38.      J. Biol. Chem. 263:6461-6464(1988).
  39. [ 3] Goss N.H., Wood H.G.
  40.      Meth. Enzymol. 107:261-278(1984).
  41. [ 4] Shenoy B.C., Xie Y., Park V.L., Kumar G.K., Beegen H., Wood H.G.,
  42.      Samols D.
  43.      J. Biol. Chem. 267:18407-18412(1992).
  44.